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    公开号:WO1989001495A1
    申请号:PCT/JP1988/000781
    申请日:1988-08-05
    公开日:1989-02-23
    发明作者:Michihiro Sugano；Minoru Kimoto
    申请人:Fuji Oil Company, Limited；
    IPC主号:A61K38-00
    专利说明:
    [0001] 明 細 害
    [0002] 降コレステロール物踅
    [0003] 「技 f分野」
    [0004] 本発明は降コレステロール物 Kに閬する ·
    [0005] 「背 ¾技铕」
    [0006] 動脲硬化 figの危賒因子である高コレステロール血症の食餌に よる予防 '改巷が めて有効な方策であることから、 食餌蛋白 質の血情コレステロール濃度に &ぼす彭響が糠 *研究され、 力 ゼィン等の動物性蜜白資に比べ、 大豆蛋白等 植物性蜜白のほ うが血潸コレスチ π —ル漶度低下作用に優れていることが知ら れるようになってきた,
    [0007] 叉、 蜜白の酵素分解物のなかで特定の分子量を有するぺブチ ドがコレスチ —ル低下作用を有する：と （特開昭 60- 1H25) も知られている。
    [0008] しかし、 本発明のように蛋白酵素分解物の锞水性重合体から なる降コレスチ ル物質は知られていない ·
    [0009] 「¾明の開示■! ,
    [0010] 本発明者等は高コレスチ β—ル血症の食餌による予防 ·改善 を目的として食餌蛋白貧の血清コレスチロール潘度に及ぼす影 響を研究するなかで、 カゼイン等の勛物性蛋白蜇に比べ、 大豆 蛋白等の植物性蛋白のほうが血清コレステロ^"ル馕度低下作用 に俵れていること、 特定の分子 Sを有するペプチドがコレステ ロール偌下作用を有すること （特開 ©60-11425) 等の知見を得 、 これらのコレステロール代謝に及ぼす変動の研究、 降コレス テロール作用発現機構等の研究を進めていくなかで、 蛋白の酵 菜分解物のなかに便れた降コレスチ a—ル作用を有する菌分が あるに違いないとの確僂を得、 かかる降コレステロール作用に 優れる蛋白の薛素分解物を目的として研究を進めた ·
    [0011] 本発明者等は前記目的に つて研究を進め、 S白を酵橐分解 して得られる種 分解物の降コレステ n ル作用について研 究を進めていくなかで、蛋白を酵素分解処理して生ずる沈 S画 分 (水不络性であるが S D S (SodiuM Dodecyl Sulfate) 職 可溶性である〉 が顛著な降コレステ a—ル作用を有する知見を 得て本発明を宪成 るに到った，
    [0012] 即ち、本発明は要白の酵素分解物から水可溶性面分を除去し た水不港性 S分でぁ て、 D S (Sodium dodecyl sulfate) 溶液に可溶性で、 S D S溶液可溶化後の分子量が 100Q〜： L50000 を示す降コレスチロール物 «である，
    [0013] 本発明の降コレスチロール物 »を構成する不溶性画分は水系 下において水不溶性である *通常 pH 2〜 8の範囲の水系下にお いて不溶性である *
    [0014] 本発明の降コレズチロール ¾TSを構成する水不溶性面分は S D S (Sodium Dodecyl Sulfate) 等の界面活性剤溶液可镕性で あ'る，換霤すれば、 この水不港性面分は球水性構造に優れる蹿 水性重会体である，
    [0015] 即ち、 本発明の降コレステロール物 ¾は、 蛋白の酵素分解に よる親水性藺分の除去された後に残る薛素分解され難 、球水性 '部分及びノ又は蜜白の酵素分解中に生成する疎水性都分からな る水不溶 面分 （疎水性重合体〉 を会むものである。
    [0016] 本発明の降コレスチ σ ル ¾賓を構成する水不箝性面分は、 l ^SDS 港液 （pHS.9 ) に可溶化した場合の分子畳が、 通常、 約 1000〜150000 (好ましくは 2000〜50000 ) が適当である♦ BP ち、 約 1000〜150000 (好ましくは 2000〜100000) の酵素分解物 がそのまま若しくは重合体を形成して S白の酵素分解処理 ¾5© 水不港性面分を形成し、 かかる水不绾性面分が降コレステロ ル作用に優れるものである · 又、 本発明の降コレスチロール物 Kは疎水性構造に便れる琮水性重合体であり、 アミノ酸組成中 疎水性アミノ酸 CTyr、 Phe 、 Val 、 l ie 、 Leu及び Trp ) の 割合が 30重量 以上 （好ましくは 35重量 ¾上） が適当である。 例えば、 大豆蛋白はカゼィン等に比べ、 それ自体降コレステ n—ル作用に優れるものであるが、 大豆蛋白を酵素分解^理し て得られる水不港性画分 （降コレステロール物質） は、 1 SD S镕液 （pH6.9 ) に可溶化した場合の分子量が約 1000〜150000 (好ましくは 2000〜100000》 が通当である。 その高速液体クロ マトグラフィ— （H P L C : High Performance Liquid Chroma toeraphy) によるクロマトグラムパターンが、 例えば、 約 8600 0 、 7400及び 2500の主ビークを示したり、 約 86000 、 25000 、 7600及び 2900を示す等分孑量約 100000〜2000の閡に主ピークを 有するものが好ましい， 又、 アミノ酸組成中の疎水性アミノ酸 (Tyr 、 Phe 、 Val' 、 ΐ ΰ 、 Leu 及び Trp ) の割合が 30重量 1¾上 （好ましくは 35重量 ¾以上） が適当である，
    [0017] 1¾上¾明したように本発明の降コレスチロ醫ル物 »はかかる 血'洧コレステロ一ル低下作用を有する蜜白の酵素分解処理物ぬ 水不瑢性画分からなり、 液状 （想镩找） 、 乾嬝粉体として膝用 することができる。 賦形剤を用いて锭剤状にして脤用すること もできも。 必要に 5じ水不溶性画分! ¾外の蛋白、 炭水化物、織 維質、 ビタミン、 ミネラル、 その ffi弒彤剤等を舍むことは自由 である 又、食餌として種 *の食品に材料として用いることが できる，天然の蛋白に由来するものであり摂取通剰による副作 用もないので、血请コレステロールレベルに じた量を自由に 用いることができも，
    [0018] 次ぎに、本発明の降コレステロール物質の製遼法を説明する。 本穽明の降コレステ ル物宜の製造法は、蛋白を水系下に 酵素分解処理して得られる水不溶性面分を分画して得ることが できる，
    [0019] 用いる蜜白は蘀水領域 (Hydrophobic region) を多く有する 蜜白が好ましい ·萤白の親水性領域 (flydrophil ic region) が 水系卞に酵素分解され、 低分子化し水港性面分として除去され お残りめ不溶性爾分 （镍水性面分） に富む蛋白ほど好ましい β かかる蹿水顦域を多く有する蛋白としては、 その由来が動物铨 (カゼイン、 ラクトアルブミン等の轧清蛋白、'卵白、鳥戡魚介 藪から得られる萑白等》 であれ、植物性 （大 1：蛋白、 落花生蛋 白、菜種蜜白等の油糧種子輋白、 ダルテン、 ダルチュン等の穀 親輋白） であれ、散生物怯 （酵母蛋白等） であれ、 いずれの由 来の蜜白でもよいが、 本発明者の研究によれば大豆蛋白等の植
    [0020] ¾性蠆白のほうがカゼィン等の動物栓蜜白より降コレステロ一 ル効杲を有する水不溶性画分に富み好ましい。
    [0021] 酵素分解処理の齄様は目的とする蹿氷性重合体が得られる翳 菜分解条件であればよい。 用いる酵素はペプシン、 トリプシン 、 パンクレアチン等の動物由来蛋白分解酵素、 パパイ ン、 フィ シン、 ブ 13メライ ン等の植物由来蛋白分解酵素、 ァスペルギル ス厲等の力ビ由来萤白分解酵素、 バチルス厲等のパクテリア由 来蛋白分解酵素、 その他の微生物由来蛋白分解酵素等公知の酵 素を用いる とができる，
    [0022] 又、酸性ブ αチア一ゼ、 中性ブ口チアーゼ、 アルカリ性プロ テア一ゼを簡わない，
    [0023] 又、 エンド型ブロチアーゼ、 ェキソ型ブ 13チアーゼを問わな い， 好ましくはエンド型ブロチアーゼと Λキソ型プロテアーゼ を組み合わせて いるほうが苦味の少ない酵素分解不撺性画分 が得られ好ましい ·
    [0024] 酵素分解処理の条件は、 その酵素の作用条件 （作用 ¾度、作 用 ρΗ、 作用 B /S比、作用時閎、 作用 ¾度等） であればよく、 好まレくは酵素分解して不箝性面分が多く得られる条件ほど遗 当である。 例えば、基貧濯度は用いる蛋白、 醉素の種類等にも よるが加水分解の至遒潘度より高いほうが好ましい傾向にあり、 、 PH等が加水分解の至適条枰より多少ずれる：：ともある 例えば、 大豆蛋白の場合、 3〜205K程度の濃度のほうがが好適 である。
    [0025] 次ぎに、 蛋白 *水系下に酵素分解処理して得られる水不港性 西分を分面することができる， 通常、 中性の水系下で沈截する 水不溶性面分を分西すればよく、 酵素分解処理条件等に] &じ約 PH 2 - Sの水系下において生ずる不港性画分を分面することが できる。
    [0026] 分面の手段は遠心分離、 據別等公知の不港性物質の分画手段 を用いることができる， 璩別は例えば椿密據通やフ ルタ^プ レス等が通当である *
    [0027] 尚、 実用的生産段搭では れらの方法で得られる不獰性菡分 に可港法面分も混入する場合が多 、が、本発明にいう不溶性画 分は不溶性面分探取待に混入する程度の可瑢性爾分を含むこと ができる * 必要により水洗を操り返す等して箝製すればより純 粋な不涛性 分を得ることができる，
    [0028] 分面して得られる不溶佳面分は酵素失活し、必要により中和 し、必要により殺菌処理して、 そのまま降コレステロール ¾踅 として用いてもよいが、 通常乾燥 （噴 乾燥、琉動層乾燻、凍 結乾燥等公知の乾爆方法を利用できる） し粉まとして降コレス チロール物質に用いる とができる，
    [0029] 本 ¾明の降コレステロ ル¾¾は以上により得られる不箝性 画分を降コレステロール有效成分として龠むものである，
    [0030] ^上詳述したように、本発明により血清コレステ α—ル低下 効果に優れた降コレステロール物貧が可能になったものである》 以下実旌例によ 本¾明の実施態様も説明する♦
    [0031] 実施例 1
    [0032] 分離大 S蛋白 《「フジブ tJNEW-B J不二製油》製） 100重量 部 （以下部》 を pH 7 ©10%水溶液となし、 プ trチン FN (大和化 成眯製：ァスペルギルス; I"リーゼ起源》 びプロチン AC (大和 化成艤製 ί チルスズブチルス起槺〉 各 * 1部を甩いて 50でで 5時簡酵素分解し、 分解液を遠心分離 （5000ΓΡ«Π Χ 20分〉 して 沈紫面分を櫸た · 約 2疳容量の水を加え攪拌洗浄して再び同様 に遠心分雜して得た沈親面分を 80 ¾で 30分簡加熱して酵素失活 し、 凍秸乾燥して 30都の降コレスチ D—ル物實を得た。 次ぎに、 原料の分齄大互蛋白 （以下 SPI ) 、 降コレステロ ' ル物質 （以下 HMF ) 及び HMF を 10倍量の水で 5回水洗し精製し た HMP の？ミノ酸組成を常法により堪酸分解とァミン酸分圻機 を用いて測定した， 钴果は表一 1の通りであった。
    [0033] 表一 1 (単位は重量 アミノ酸 S P I H M F 精製 HMF
    [0034] Thr 3.8 4.0 4.2 ·
    [0035] Ty 3.0 4,5 3.5
    [0036] Phe 5.3 6.9 7.0 ·
    [0037] Cys 1.3 1.9 1, 4
    [0038] Net 1.4 L4 1.5
    [0039] Val 4.8 6.3 7,0 ·
    [0040] He 4.9 6.5 7A
    [0041] Leu 8.2 10.5 11.5 ♦
    [0042] ft A 4 A « 7 I A 7
    [0043] Trp 1.4 2.8 2,0
    [0044] His 2.8 2,4 2.3
    [0045] Asp Π.9 9.8 9.9 一
    [0046] Ser 5.1 4.9 5.0
    [0047] Glu 20.9 12.4 11, 1 一
    [0048] Pro 5.7 4,4 4.3
    [0049] Gly 4.2 4.4 4.8
    [0050] Ala 4.2 5.2 5.8
    [0051] Arg 7.5 6.1 7,0 以上より、 S P Iの疎水桂ァミノ酸 印） 組成が 27.S重量 に比べ、 HMFでは 37.5重量 、 椿製 HMFでは 38.1重量 とアミノ酸組成の疎永性アミノ酸 印） の割合が ϋ加してい る とがねか た *
    [0052] 次ぎに、降コレスチロール (HMF ) を含む ¾コレステ -ル食餌 （表一 2参照） V及び SPI を舍む脔コレステロール食 餌♦ 表一 2参照） を、 5通餘のスブラギユー 'ダウリー （Spra' gue -Dawley ) 系雄 rats (体重 105 〜108g》 （ δ ~ 9 1 group ) に 24日間与え、 24日後採血及び解剖し、 血清及び肝藏 のコレズチ —ル植を測定した *結果を表一 3に示す，
    [0053] 表一 2脔コレスチ -ル食餌 蛋白貧 20 g
    [0054] 胆肪 10 g
    [0055] 水撐性ビ ¾ン 1 g
    [0056] 浪合
    [0057] 4 e
    [0058] 堪化コリン 0.15 g
    [0059] セルロ醫ス粉末 2 s
    [0060] ビタミン A 4Q0/»g
    [0061] ビタミ D 5/ g
    [0062] トコフユ n ル 10ng
    [0063] コレスチロール 0«5g
    [0064] 蔗糖 残量 表'一 3 コレスチロール值
    [0065] group 血情 (mg/dl) 肝膝 （Mg/ e)
    [0066] SPI 340 ±22 69,5±2.7
    [0067] H P S9.4 + 6.6 m 7.70±0.97JK2
    [0068] 181 ， « SPI 蛋白に対し有 差有り， p <0.01
    [0069] · ' SPI 白に対し有意差有り， p <0.05 以上の結果よ 、降コレステロール物鷲 (HMF ) は極めて翻 著な血清コレステロール低下作用を示した，
    [0070] 実黢例 1
    [0071] 実施例 1と同橡にして得た降コレステロ ル物質 (HMF ) を 1 ½SDS (Sodium dodesyl sulfate) に港解し、 H P L C (T SK gel 3000SW 、 カラム 7·5ηηι X60cm) により分子董パタ ンを翻ぺた, マーカーに BSA (Bovin serum albumen ：分子 量 S万 7千） 、 大豆トリブシンインヒビター （分子量 ·2万） 、 ィ ンシ Aリン B钹 （分子量 3,500 ) 、 ペンタグルタミン酸 （分 子量 S64 ) を用いた， 港 ¾港媒は SDS含有 0,025Mリン酸 buf er (pH5,9)を用い、 0,8"/min で分蔺した， 钕出は UV280 ninを用い、 吸光度 OD280m«を測定した。 第 1図に H P L Cク cマトグラムバ夕一ンを示す， これより HMFは分子貴 85000 、 7400及び 2500を主ビ一クとし、分子量 120 をビークとする低 分子物貧も若干含む分子量が約 1000〜150000の範囲にあること がわかゥた,
    [0072] 実珐例 2
    [0073] 実 » 1と同様にして得た精製 H M Fの H P L Cク αマトグ ラムを実欲倒 1と同樣にして镍ベた， 桔果を第 2図に荥す · 分子量 8S000、 7400¾び 2500を主ビークとし、分子量 120を ビークとする低分子物置が缄少した分子量が約 1000~ 150000の 範囲にある とがわかった，
    [0074] 実漏 2
    [0075] 実施例 1と同様 して、 スブラギユー ·ダウリー (Sprasue -Dawley) 系雄 rats ( 6匹/ 1 group 》 に表一 4に示す蛋白を g素癍として 20Mとなるように繭製した菡コレステ —ル食餌 (表一 2参照） *14日与え、 実 ¾例 1と同様にして酵素法を用 いて血潸のコレステロ ル値を謌ぺた， 粽果を表一 5に示す， 表一 4
    [0076] No. 躉 S組成 （重量 〉
    [0077] 1, AMF ：カゼィン = 100 ： 0
    [0078] 2. HHP ：カゼィン = 75 ： 25
    [0079] 3. HMF ：カゼィン- 50 ； 50
    [0080] 4, HHF ：カゼィ ン一 20 J 80
    [0081] 5, HMF ：カゼィン- 10 τ 90
    [0082] 6, HMF ：カゼィン- 0 ： 100 表一 5 コレステロ ル
    [0083] group 血'清 (flig/dl)
    [0084] No, 1· 114 ±14 a
    [0085] 2. 206 ±19 b
    [0086] 3. 214 ±20 b
    [0087] 4· 267 ±30 be
    [0088] 5, 381 ±57 cd
    [0089] 6. 397 ±18 d
    [0090] MS 土 SE、 n -6、異なった記号間有意差有 (p <0.05) 以上の桔杲より、 ① HMP (No.l) は極めて儍れた雔コレステ 口 ^"ル作用を亲し、 ②この降コレステロール作用は の添加 查に比例し、 ®ΗΪ1Ρをある程度カゼィ ンに置き換えても便れた 降コレステロール作用を示した。
    [0091] 実旎例 3
    [0092] 分難大豆蛋白 （ 「フジブロ NEW-H J不二製油錄製〉 100重量 部 （以下部） を ρΗ2,0 の10%水溶液となし、 ペプシン （D i f c o社製； 1:10000 .Bacto) を 0.5部加え、 37*0で 17時蔺酵素 分解し、分解液を遠心分難 （5000rp« X20分〉 して沈 ¾画分を 得た， 約 2掊容量の水を加え擾捽洗浄して苒び同 « [に遠心分離 して得た沈灤画分を 80 で 30分藺加熟して酵素失括し、 凍桔乾 燥して 30都の降コレス TD—ル物贫 (HMF-2とする〉 を得た。 実欲倒 1と同様にして測定した H P L Cクロマトグラムパタ 一ンを第 3図に示す，
    [0093] 分子最約 86000、 25000、 7600及び 2900を主ビーククとする 分子量約 1000〜 00Q0の範囲にあった *
    [0094] 又、実旌例 1と同様にしてアミノ酸組成を網ぺた桔杲を表一 6に示す，
    [0095] 表一 S (単位は重量 ）
    [0096] 7ミノ酸
    [0097] Thr 5,0 Trp 2.3
    [0098] Tyr 4.0 His 2.6
    [0099] Phe 6.3 Asp 9.1
    [0100] Cys 1.8 Ser 5.4
    [0101] Met 1.4 Glu 12* 2
    [0102] Val 6.4 Pro 4.4
    [0103] lie 5. Θ Gly 5.2
    [0104] Leu 11,0 Ala 5.9
    [0105] Lys 5.2 Arg 5.8 以上より、前述したように S P〖の籙水性アミノ酸組成が 27. 6重量％だつたのに ベ、 H M F— 2では 35, 9重量 と琼水性 アミノ酸 （ 印） の割合が增加していることがわかった β 実 ¾例 4
    [0106] 実 ½例 3と同様にして得た降コレステ π—ル 愛 (ΗΜΡ-2》 を 実験例 1と同様にして、 スブラギユー 'ダウリ ー （Sprague- Dawley) 系雄 rats (6匹/ 1 group ) に、 窒素濠として 20%と なるように H製した高コレステ a—ル食餌 （表一 2参照） を 14 曰与え、 実旌例 1と同檨にレて酵素法を用いて肝躍及び血疳の コレステロール値を IIベた,
    [0107] コント CJールとして分雜大豆蛋白 （ 「フジブロー R J不二製 油 IS) 用いて同様に実眩した， 桔果を表一 7に示す ·
    [0108] 表一 7
    [0109] ：! レ ス - ル
    [0110] group 血清 (nig/dl) 肝職 ； (ig/dl) コントロール 291 ±11 45.5 ±2.2
    [0111] HMF - 2 109 ±5 6.98 ±0,7
    [0112] 以上より明らかなように、 降コレスチロール物質 (HMF-2) は 顛著な降コレステロール劲果を示した，
    [0113] Γ1Ι面の筋車な説明」
    [0114] 第 113は、 実旌例 1で得られた降コレステロ ル物質 CHM F) の OD 280HBにおける HP L Cクロマトグラムを示す図面 である，
    [0115] 第 2図 iま、 実施例 1で得られた降コレステ ル物貧 （精製 HMF) ©OD 280nmにおけも H P L Cクロマトグラムを示す , 図面である。
    [0116] 第 3図は、 実施例 3で得られた降コレステロール物 S (糟製 H F— 2) の OD 280nmにおける H P L Cクロマトグラムを 示す図面である，
    权利要求:
    Claims I 4 婧 求 の 範 囲
    1. 蛋白の酵素分解物から水可溶性画分を除去した水不涛接画 分であって、 SDS (Sodiue dodecyl sulfate) 港液に可溶性 で、 S D S溶液可溶化後の分子 が 1000〜150000を示す降コレ スチ。一ル ¾¾，
    2. 蛋白が犬 S塞白である讅'求項 1記載の降コレステロール物 *·
    3. 水不溶性面分の 1¾SDS (Sodiu« dodecyl sulfate ) 可獰化後の分子量が 2000 100000である請求項 1又は 2記載の 降コレステロール物 ®,
    4. アミノ酸組成中疎水性アミノ酸 （Tyr P e、 Val 、 He 、 Leu及び Trp ) の割合が 30重量 上 （好ましくは 35重量 以上》 である請求項 1又は 2記載の降コレスチ ル物貧。
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    DE60007655T2|2004-11-11|Proteinhydrolysate hergestellt unter verwendung von marinen proteasen
    同族专利:
    公开号 | 公开日
    引用文献:
    公开号 | 申请日 | 公开日 | 申请人 | 专利标题
    法律状态:
    1989-02-23| AK| Designated states|Kind code of ref document: A1 Designated state(s): JP US |
    优先权:
    申请号 | 申请日 | 专利标题
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